Q Sepharose 음이온 교환막에 의한 유청 단백질의 분리

초록

치즈 제조 과정에서 나오는 부산물인 유청은 처리가 문제가 되고있다. 하지만, 유청 안에 포함된 단백질과 lactose의 가치에 관심을 갖게되며, 대부분 그냥 버려졌던 유청에 대한 인식이 증대되었다. 유청은 소화 흡수가 빠르고, caseins 보다 필수 아미노산이 풍부하며 영양면에서 유용하다. 또한 유청 단백질은 동물의 면역 조절 작용에 효과적이여서, 암에 대한 저항성을 높이고 심지어는 면역 결핍 바이러스도 억제하는 역할을 하기도 한다[1]. 유청은 가격이 저렴해 세포 배양 배지로 사용하기 쉬울 뿐만 아니라, 몇몇 유청 단백질은 유산균 생장을 향상시키는데 필수적이다[2]. 유청을 구성하는 주요 단백질에는 α-lactalbumin, β-lactogloblin, bovine serum albumin(BSA), immunoglobulins과, 소량의 lactoferrin, lactollin, glycoprotein, 그리고 blood transferrin 등이 존재한다[3]. 유청 단백질의 반을 차지하는 β-lactoglobulin의 단위체 분자량은 18,300 달톤이고, 등전점(pI)은 5.2이다. 보통 pH 3.5-7.5 사이에서는 dimer로 존재한다. α-lactalbumin은 pI는 5.1이고 분자량은 14,000 달톤으로 주로 유아의 소화촉진제로 사용되고 있다. 조직 배양, 진단학에 이용되는bovine serum albumin(BSA)은 분자량이 69,000달톤에 pI가 4.9이다. 유청 단백질은 60℃ 이상의 열에 민감하고 변성 정도는 단백질의 구성, 전체 단백질과 solid의 농도, pH, 이온의 세기, 그리고 온도와 노출시간에 달려 있다[4].